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\bibliographystyle{plain}%Bibliothek

\title{Modellbasierte dynamische Simulationen und experimentelle Analyse zur Bestimmung der Adsorptionsisothermen von Proteinenabtrennung durch SMB-Prozess}
\author{Xue Zhang}

\begin{document}
\maketitle

\tableofcontents

\chapter{Einleitung}
Proteine, die aus Aminosäure aufgebaute Makromoleküle, sind Bestandteile unseres Körpers und vieler Nahrungsmittel. Sie haben einen vielfältigen Einsatz in allen Bereichen des Körpers. Für die schwierige Proteinabtrennung werde der chromatographiescher Trennprozess in der gegenwärtigen Biotechnologie meist angewandt.\\
Ein simuliertes Gegenstromchromatographie (kurz: SMB, Simulated Moving Bed)-Verfahren, wird zur kontinuierlichen Abtrennung von Mehrkomponentengemische eingesetzt. In der vorliegenden Arbeit behandelt die Frage, wie das dynamische Verhalten einer chromatographischen Säule für die Proteinabtrennung ist. Durch experimenteller und theoretischer Untersuchungen werde die mathematischen Beschreibung des Adsorptionsgleichgewichtes ermittelt, der zur Modellierung und Simulation sowie Optimierung des Trennprozesses verwendet werden.

\chapter{Grundlagen und Modellierungen}

\section{SMB-Verfahren}
%Erläuterung des SMB Prozess.

\section{Ionenaustausch-Chromatographie (kurz: IEC, ion-exchange chromatographie)}
%Das Prinzip der IEC.

\section{Modellierung einzelner chromatographiche Säule}
%ED:Modell.

\section{Modellierung der IE-Gleichgewicht}
%Adsorptionsisothermen: SMA und lineare IE.

\chapter{Experimentelle Untersuchungen}
Um dann die simulierten Ergebnissen des Modellsystems beurteilen zu können und die  Modellparameter zu optimieren, werden die Reihe von Experimenten durchgeführt. In diesem Kapitel werden die alle benötigte Chemikalien und verwendete Apparaten vorgestellt, und die experimentellen Untersuchungen und daraus erhaltenen Ergebnissen erläutert und diskutiert. Die Betriebsanweisungen der Chemikalien und die Wartungen der Geräte sind im Anhang zu finden.

\section{Chemikalien und gebrauchte Lösungen}
%Rinderserualbumin(BSA), Myoglobin(MYO), Source 30Q, Bis-Tris-Propan(BTP), Natriumcholrid(NaCl), Natriumnitrat($NaNO_3$), Salzsäure(HCl), Natriumhydroxid(NaOH), 
\subsection{Proteine}
\subsubsection*{BSA (Rinderserumalbiumin, engl. bovine serum albumin)}
%(\cite{Li.2007}:A3059)(\cite{Houwing.2002}:A7906)(\cite{Frederiksen.2004}:A6918)(\cite{Susanto.2006}:A7906)
Ein ausgewählte Protein für diese Arbeit ist BSA, das kostengünstig ist und weit studiert wird. BSA funktioniert im Organismus als Transferprotein von Fettsäure und Lipiden \cite{RocheDiagnosticsGmbH.2001}. Im Labor wird BSA oft z.B. zur Stabilisierung des Enzyms eingesetzt \cite{GeneONGmbH.2010}. 
Das untersuchte BSA (A7906) wurde von der Firma Sigma-Aldrich geliefert. Nach der Produktinformation hat es eine Reinheit von >98\%, besitzt eine Molekülmasse von etwa \mbox{66000 g/mol} \cite{SigmaAldrichChemieGmbH.}.

\subsubsection*{MYO (Myoglobin)}
%(\cite{Li.2007}:A0630)(\cite{Houwing.2002}:M1882)
MYO bedient als ein Sauerstoffspeicher in der Herz-, und Skelettmuskulatur. In der Medizin hilft MYO z.B. bei der Diagnose des Herzinfarktes. Für die Proteinabtrennung wurde MYO häufig mit BSA untersucht. Das in dieser Arbeit eingesetzte MYO wurde nach dem Preisvergleich auch preisgünstig von dem gleichen Lieferant (Sigma-Aldrich) des BSA (A0630) bestellt, dessen Reinheit zwischen 95 und 100\% liegt. MYO hat ein molekulare Gewicht von ca. \mbox{17000 g/mol} \cite{SigmaAldrichChemieGmbH.b}.

\subsection{Adsorptionsmittel}
\subsubsection*{Source 30Q}
%(\cite{Susanto.2006}:)(\cite{Loffler.01.12.2008}:)
Als stationäre Phase wird das Adsorptionsmittels Source 30Q von der Firma GE Healthcare in der Trennsäule ausgefüllt. Die Partikel dieses starken Anionenaustauschers sind sphärisch und monodispers mit einer Größenverteilung von \mbox{30 $\upmu$m}. Source 30Q behaltet über einen breiten Temperatur- (4-40$^{\circ}$C) und pH-Bereich (2-12) die Stabilität \cite{GEhealthcare.} \cite{Citavi.34}.
\subsection{Puffer}
\subsubsection*{BTP}

\subsection{Salz}
\subsubsection*{NaCl}
\subsubsection*{\ce{NaNO3}}

\subsection{andere benötigte Chemikalien}
%HCl, NaOH, sowie ihre Lösungen usw.
\subsubsection*{HCl}
\subsubsection*{NaOH}

\subsection{Feedlösungen}
%BTP-Lösung und PH-Wert-Einstellung mit HCl- u NaOH
\subsubsection*{Auflösung des Puffers}
\subsubsection*{Salz-Eluent}
\subsubsection*{Proteinen-Eluenten}

\section{Instrumenten und Vorbereitungen der Versuchsanlage}
\subsection{Säule}
%Vorstellung und Wartung
\subsection{Pumpen}
%Kalibrierung und Wartung
\subsection{LF-Sensor}
%Kalibrierung und Wartung
\subsection{UV-Sensor}
%Kalibrierung und Wartung
\subsection{andere benötige Geräte}
Messkolben, Pillele usw.

\section{Experimentelle Untersuchungen und Bewertungen}
\subsection{Verweilzeit}
\subsection{Porosität}
\subsection{Kapazität}
\subsection{Diffusiondkoeffizienten}

\subsection{Untersuchungen der Proteinabtrennung}
\subsubsection*{Einzelkomponente}
\subsubsection*{Mehrkomponenten}

\chapter{Simulation und Optimierung}

\section{Orthogonale Kollokation}

\section{Genetische Algorithmus}

\section{linearer IE-Modell}

\section{SMA-Modell}

\section{Diskussion der Ergebnissen}

\chapter{Zusammenfassung und Ausblick}

\bibliography{DA}

\end{document}